化工学报 ›› 2009, Vol. 60 ›› Issue (10): 2562-2567.
吴希;张翀;邢新会
WU Xi; ZHANG Chong; XING Xinhui
摘要: 为了在手性催化的同时实现辅酶的再生,利用源于红平红球菌Rhodococcus erythropolis的手性醇脱氢酶chiral alcohol dehydrogenase(READH)与来源于博伊丁假丝酵母Candida boidinii的甲酸脱氢酶formate dehydrogenase(CbFDH)构建了一系列具有双酶活性的融合蛋白体系。分别为:1)READH的N端与麦芽糖结合蛋白maltose binding protein(MBP)的C端融合;2)CbFDH的N端与MBP的C端融合;3)READH的N端与CbFDH的C端融合;4)READH的C端与CbFDH的N端融合。结果表明:在所有的融合策略中,READH的活性都受到了较大的影响。READH在N端融合在CbFDH的C端后活性最高,但是此时CbFDH不具有活性。相反,READH的C端与CbFDH的N端融合后,CbFDH具有最高的活性。在READH的C端与CbFDH的N端融合的策略下,两者都具有活性。表明通过合理设计具有双重功能的融合蛋白,有望能提高其催化效率,为新型辅酶再生系统的建立提供基础。